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Functional involvement of protein kinase C-βII and its substrate myristoylated alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS) in insulin-stimulated glucose transport in L6 rat skeletal muscle cells

机译:蛋白激酶C-βII及其底物(富含肉豆蔻酰的富含丙氨酸的C激酶底物(MARCKS))在L6大鼠骨骼肌细胞中胰岛素刺激的葡萄糖转运中的功能参与

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摘要

Aims/hypothesisInsulin stimulates phosphorylation cascades, including phosphatidylinositol-3-kinase (PI3K), phosphatidylinositol-dependent kinase (PDK1), Akt, and protein kinase C (PKC). Myristoylated alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS), a PKCβII substrate, could link the effects of insulin to insulin-stimulated glucose transport (ISGT) via phosphorylation of its effector domain since MARCKS has a role in cytoskeletal rearrangements.
机译:目的/假设胰岛素刺激磷酸化级联反应,包括磷脂酰肌醇-3-激酶(PI3K),磷脂酰肌醇依赖性激酶(PDK1),Akt和蛋白激酶C(PKC)。由于MARCKS在细胞骨架重排中起作用,因此富含肉豆蔻酰化的富含丙氨酸的C激酶底物(MARCKS),即PKCβII底物,可以通过其效应子结构域的磷酸化将胰岛素的作用与胰岛素刺激的葡萄糖转运(ISGT)联系起来。

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