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Properties of a glycopeptide isolated from human Tamm-Horsfall glycoprotein. Interaction with leucoagglutinin and anti-(human Tamm-Horsfall glycoprotein) antibodies.

机译:从人Tamm-Horsfall糖蛋白分离的糖肽的性质。与白细胞凝集素和抗(人Tamm-Horsfall糖蛋白)抗体的相互作用。

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摘要

A sialylated glycopeptide isolated after Pronase digestion of human Tamm-Horsfall glycoprotein behaves as a powerful monovalent hapten in the precipitin reaction between human Tamm-Horsfall glycoprotein and leucoagglutinin, but fails to inhibit the interaction of the glycoprotein with rabbit anti-(human Tamm-Horsfall glycoprotein) antibodies. The glycopeptide is much less active than the intact glycoprotein as an inhibitor of lymphocyte transformation induced by leucoagglutinin.
机译:链淀粉酶消化人Tamm-Horsfall糖蛋白后分离的唾液酸化糖肽在人Tamm-Horsfall糖蛋白与白细胞凝集素之间的沉淀反应中表现为强大的单价半抗原,但不能抑制糖蛋白与兔抗人Tamm-Horsfall的相互作用糖蛋白)抗体。作为由白细胞凝集素诱导的淋巴细胞转化的抑制剂,糖肽的活性比完整的糖蛋白低得多。

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