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Three genes expressing Kunitz domains in the epididymis are related to genes of WFDC-type protease inhibitors and semen coagulum proteins in spite of lacking similarity between their protein products

机译：附睾中表达Kunitz结构域的三个基因与WFDC型蛋白酶抑制剂和精液凝结蛋白的基因有关尽管它们的蛋白质产物之间缺乏相似性

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BackgroundWe have previously identified a locus on human chromosome 20q13.1, encompassing related genes of postulated WFDC-type protease inhibitors and semen coagulum proteins. Three of the genes with WFDC motif also coded for the Kunitz-type protease inhibitor motif. In this report, we have reinvestigated the locus for homologous genes encoding Kunitz motif only. The identified genes have been analyzed with respect to structure, expression and function.

机译：背景我们之前已经确定了人类染色体20q13.1上的一个基因座，该基因座包含假定的WFDC型蛋白酶抑制剂和精液凝结蛋白的相关基因。具有WFDC基序的三个基因也编码了Kunitz型蛋白酶抑制剂基序。在本报告中，我们重新研究了仅编码Kunitz基序的同源基因的基因座。已鉴定的基因已在结构，表达和功能方面进行了分析。

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期刊名称 BMC Biochemistry
作者
Adam Clauss; Margareta Persson; Hans Lilja; Åke Lundwall;
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作者单位

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年(卷),期 2011(12),-1
年度 2011
页码 55
总页数 13
原文格式 PDF
正文语种
中图分类分子生物学;
关键词
入库时间 2022-08-17 14:40:10

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1. Three genes expressing Kunitz domains in the epididymis are related to genes of WFDC-type protease inhibitors and semen coagulum proteins in spite of lacking similarity between their protein products [J] . Adam Clauss, Margareta Persson, Hans Lilja, BMC Biochemistry . 2011,第1期

机译：尽管它们的蛋白质产物之间缺乏相似性，但在附睾中表达Kunitz结构域的三个基因与WFDC型蛋白酶抑制剂和精液凝结蛋白的基因有关。
2. A locus on human chromosome 20 contains several genes expressing protease inhibitor domains with homology to whey acidic protein [J] . Clauss A, Lilja H, Lundwall A The Biochemical Journal . 2002,第Pta1期

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3. A locus on human chromosome 20 contains several genes expressing protease inhibitor domains with homology to whey acidic protein. [J] . Clauss A, Lilja H, Lundwall A The Biochemical Journal . 2002,第Pta1期

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机译：尽管在它们的蛋白质产物之间缺乏相似性，但在附睾中表达Kunitz结构域的三个基因与WFDC型蛋白酶抑制剂和精液凝结蛋白的基因有关。

Three genes expressing Kunitz domains in the epididymis are related to genes of WFDC-type protease inhibitors and semen coagulum proteins in spite of lacking similarity between their protein products

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