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Characterization of the 46-α-glucanotransferase GTFB enzyme of Lactobacillus reuteri 121 isolated from inclusion bodies

机译:从包涵体分离罗伊氏乳杆菌121的46-α-葡糖基转移酶GTFB酶的表征

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摘要

BackgroundThe GTFB enzyme of the probiotic bacterium Lactobacillus reuteri 121 is a 4,6-α-glucanotransferase of glycoside hydrolase family 70 (GH70; ). Contrary to the glucansucrases in GH70, GTFB is unable to use sucrose as substrate, but instead converts malto-oligosaccharides and starch into isomalto-/malto- polymers that may find application as prebiotics and dietary fibers. The GTFB enzyme expresses well in Escherichia coli BL21 Star (DE3), but mostly accumulates in inclusion bodies (IBs) which generally contain wrongly folded protein and inactive enzyme.
机译:背景益生菌罗伊氏乳杆菌121的GTFB酶是糖苷水解酶家族70(GH70;)的4,6-α-葡糖基转移酶。与GH70中的葡糖蔗糖相反,GTFB无法使用蔗糖作为底物,而是将麦芽低聚糖和淀粉转化为异麦芽/麦芽聚合物,可以用作益生元和膳食纤维。 GTFB酶在大肠杆菌BL21 Star(DE3)中表达良好,但大部分聚集在通常包含错误折叠的蛋白质和惰性酶的包涵体(IBs)中。

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