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Computational Survey of FHIT A Putative Human Tumor Suppressor Truncates Structure

机译:FHIT(一种假定的人类肿瘤抑制剂)的计算调查截断了结构

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摘要

BackgroundFragile Histidine Triad protein (FHIT), as a known tumor suppressor protein, has been proposed to play crucial role in inhibiting p53 degradation by MDM2. Studies have confirmed FHIT interaction with p53 or MDM2, although functional interacting domains of FHIT with MDM2 and/or p53 are not completely defined. Thus, through determining the significant structural interacting domains of FHIT, information with regard to MDM2 and p53 would be provided. As there were no previous studies evaluating the interaction of optimized important parts of target molecules, docking study was employed.
机译:背景技术已知脆性组氨酸三联体蛋白(FHIT)是一种已知的肿瘤抑制蛋白,在抑制MDM2对p53的降解中起关键作用。尽管FHIT与MDM2和/或p53的功能性相互作用域尚未完全定义,但研究已证实FHIT与p53或MDM2相互作用。因此,通过确定FHIT的重要结构相互作用域,将提供有关MDM2和p53的信息。由于以前没有评估靶分子最优化重要部分相互作用的研究,因此采用了对接研究。

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