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Structure of Escherichia coli malate dehydrogenase at 1.45 Å resolution

机译:1.45Å分辨率的苹果酸苹果酸脱氢酶的结构

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摘要

The structure of apo malate dehydrogenase from Escherichia coli has been determined to 1.45 Å resolution. The crystals belonged to space group C2, with unit-cell parameters a = 146.0, b = 52.0, c = 168.9 Å, β = 102.2°. The structure was determined with the molecular-replacement pipeline program BALBES and was refined to a final R factor of 18.6% (R free = 21.4%). The final model has two dimers in the asymmetric unit. In each dimer one monomer contains the active-site loop in the open conformation, whereas in the opposing monomer the active-site loop is disordered.
机译:已确定大肠杆菌中的载脂蛋白苹果酸脱氢酶的结构达到1.45Å分辨率。晶体属于空间群C2,单位晶胞参数a = 146.0,b = 52.0,c = 168.9Å,β= 102.2°。用分子置换流水线程序BALBES确定结构,并将其精炼至最终R因子18.6%(R free = 21.4%)。最终模型在不对称单元中有两个二聚体。在每个二聚体中,一个单体以开放构型包含活性位点环,而在相对的单体中,活性位点环是无序的。

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