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Purification crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the C-terminal cytoplasmic domain of FlhB from Aquifex aeolicus

机译:Aquifex aeolicus FlhB C末端胞质结构域的纯化结晶和初步X射线晶体学分析

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摘要

FlhB is a key protein in the regulation of protein export by the bacterial flagellar secretion system. It is composed of two domains: an N-terminal transmembrane domain and a C-terminal cytoplasmic domain (FlhBc). Here, the crystallization and preliminary crystallographic analysis of FlhBc from Aquifex aeolicus are reported. Purified protein was crystallized using the vapour-diffusion technique. The crystals diffracted to 2.3 Å resolution and belonged to space group C2, with unit-cell parameters a = 114.49, b = 33.89, c = 122.13 Å, β = 107.53°.
机译:FlhB是细菌鞭毛分泌系统调节蛋白质输出的关键蛋白质。它由两个结构域组成:一个N端跨膜结构域和一个C端胞质结构域(FlhBc)。在此,报道了来自Aquifex aeolicus的FlhBc的结晶和初步晶体学分析。使用蒸气扩散技术使纯化的蛋白质结晶。晶体衍射至2.3Å的分辨率,属于C2空间群,其晶胞参数a = 114.49,b = 33.89,c = 122.13Å,β= 107.53°。

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