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人源肽抗生素hBD-2表达质粒的构建及其在大肠杆菌中的表达

             

摘要

为了构建人源肽抗生素hBD-2的表达质粒并在大肠杆菌中表达,将化学合成的hBD-2全基因插入原核融合蛋白表达质粒Pinpoint Xa-3的多克隆位点构建成表达质粒,按常规方法转化大肠杆菌JM109,筛选阳性重组子并诱导融合蛋白的表达.结果经酶切鉴定获得7个阳性克隆,序列分析表明其中4个克隆的插入序列与hBD-2基因完全一致,另3个克隆插入序列的39位由C突变为T,89位多了一个G.正确的阳性克隆子在大肠杆菌中产生了约18 kD的特异性诱导蛋白.hBD-2的成功表达为进一步研究hBD-2的抗菌活性、抗菌机理打下了一定的基础.

著录项

  • 来源
    《微生物学免疫学进展 》 |2001年第3期|1-5|共5页
  • 作者单位

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学基础部微生物学教研室,重庆,400038;

    第三军医大学微生物学教研室,重庆,400038;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类 R978-1;
  • 关键词

    肽抗生素; hBD-2; 原核表达 ;

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