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厦门大学学位论文原创性声明及著作权使用声明
1前言
1.1MAPK信号转导途径简介
1.2p38信号通路是MAPK级联通路中的一条分支
1.2.1p38的发现及亚型
1.2.2p38 MAPK的结构特征
1.2.3p38信号通路的调节
1.2.4p38信号通路和其它转导途径之间的相互联系
1.2.5p38的生物学功能
1.2.6小结
1.3TAB1是一种重要的构架蛋白
1.3.1TAB1的发现
1.3.2TAB1与TAK1的相互作用
1.3.3TAB1也能直接与p38α相互作用
1.4本论文的研究目的与意义
2材料和方法
2.1常用药品和试剂
2.2DNA相关实验方法
2.2.1质粒载体
2.2.2大肠杆菌(Escherichia coli)感受态细胞的制备和DNA转化
2.2.3质粒DNA的提取
2.2.4质粒DNA的工具酶处理
2.2.5纯化DNA片段
2.2.6DNA连接反应
2.2.7PCR相关实验
2.2.8哺乳动物细胞表达质粒的构建
2.3细胞培养及转染
2.3.1细胞培养
2.3.2瞬时转染
2.4蛋白质相关实验方法
2.4.1免疫共沉淀
2.4.2蛋白质的SDS-PAGE电泳与Western blot分析
2.4.3圆二色性光谱分析
3结果与讨论
3.1结果与分析
3.1.1TAB1上的Pro412是TAB1与p38α结合的重要位点
3.1.2TAB1相互作用区域与MKK3和MEF2A的结合区域相似
3.1.3CD结构域和ED位点并非p38α-TAB1相互作用所必需的
3.1.4p38α羧基末端结构域上的2个区域是其与TAB1结合所必需的
3.1.5Thr218在p38α-TAB1相互作用中起了重要作用
3.1.6Ile275对于p38α-TAB1相互作用来说很重要
3.1.7将p38β上的Thr218和Ile275替换成p38α上的序列会导致p38β具有与TAB1较弱的相互作用
3.2总结与讨论
附录1:图表索引
附录2:缩略语及中英文对照
参考文献:
在学期间发表论文
致谢