好食脉孢霉纤溶酶的纯化及体外纤溶活性研究

摘要

从公认安全真菌好食脉孢霉(Neosporasitophila)代谢产物中纯化了一种纤溶酶,纯化倍数为86.6倍,比活力为519.59 U/mg.该酶由两个分子量分别为30.0 kDa和15.5 kDa的亚基构成,是一种丝氨酸蛋白酶,能依次水解人血纤维蛋白原的Aα、Bβ和γ链,具有直接水解纤维蛋白以及激活纤溶酶原的双重功能.该酶不水解人血清白蛋白.结果表明,好食脉孢霉纤溶酶可能在治疗血栓中具有潜在的应用价值.