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蛋白结构

蛋白结构的相关文献在1989年到2023年内共计448篇,主要集中在轻工业、手工业、畜牧、动物医学、狩猎、蚕、蜂、基础医学 等领域,其中期刊论文359篇、会议论文42篇、专利文献1868850篇;相关期刊221种,包括昆虫学报、生物技术通报、微生物学通报等; 相关会议38种,包括2016年生物技术药物理化特性分析与质量研究技术研讨会 、中国畜牧兽医学会动物毒物学分会第十四次学术研讨会、2015年生物技术药物理化特性分析与质量研究技术研讨会等;蛋白结构的相关文献由1503位作者贡献,包括冶贵生、马玉花、周晓根等。

蛋白结构—发文量

期刊论文>

论文:359 占比:0.02%

会议论文>

论文:42 占比:0.00%

专利文献>

论文:1868850 占比:99.98%

总计:1869251篇

蛋白结构—发文趋势图

蛋白结构

-研究学者

  • 冶贵生
  • 马玉花
  • 周晓根
  • 张贵军
  • 王柳静
  • 郝小虎
  • 麦·赫德哈马尔
  • 贾跃宁
  • 韩志辉
  • P-A·尼格伦
  • 期刊论文
  • 会议论文
  • 专利文献

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    • 尹明华; 陈佳雯; 陈瑞; 樊凡; 辜婷婷; 何思捷; 陈荣华; 蔡红
    • 摘要: 通过怀玉山三叶青试管苗转录组数据库筛选到怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3基因的核心片段,利用RT-PCR技术克隆该病毒增殖蛋白3基因,并进行序列分析、亚细胞定位、器官表达分析和功能分析。结果表明:怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3基因cDNA总长度为873 bp,G+C含量为44.22%;怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3由290个氨基酸组成,分子量33374.79 u,等电点9.72,为疏水性蛋白;二级结构由α-螺旋(57.24%)、β-片层(10.69%)、无规则卷曲(32.07%)构成;三级结构为单体;预测怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3主要存在质膜、液泡膜、内质网中;怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3与葡萄烟草病毒增殖蛋白3(GenBank:XP_002275179.1、GenBank:XP_034684444.1)的同源性最高,同源性达到94.83%。通过烟草叶片亚细胞定位分析表明,烟草病毒增殖蛋白3定位于细胞质(可能包括细胞膜)和细胞核膜中。实时定量PCR结果显示,烟草病毒增殖蛋白3基因在怀玉山三叶青2个栽培种中的表达存在器官特异性,怀玉2号和怀玉1号均在叶中表达量最高;烟草病毒增殖蛋白3转基因阳性烟草的三叶青花叶病毒表达量显著高于烟草病毒增殖蛋白3转基因阴性烟草;与烟草病毒增殖蛋白3转基因阴性烟草相比较,烟草病毒增殖蛋白3转基因阳性烟草的净光合速率(P_(n))、气孔导度(G_(s))、蒸腾速率(T_(r))、最大光化学效率(F_(v)/F_(m))、实际光化学量子效率(ΦPSⅡ)、光化学淬灭系数(q_(P))及电子传递效率(ETR)显著下降,而非光化学淬灭系数(NPQ)显著上升。怀玉山三叶青烟草病毒增殖蛋白3具有典型烟草病毒增殖蛋白3的结构特征,氨基酸序列及核酸序列与同源物种相似度高,进化上高度保守,且可促进三叶青烟草花叶病毒的增殖,降低植株的光合作用效率。
    • 魏子昂; 涂颖欣; 尹悦; 郭姝怡; 陈秋静; 李获朋; 严丹; 田纪景
    • 摘要: 芳香烃受体(Aryl hydrocarbon receptor,AhR)是一种配体依赖性的转录蛋白,其广泛分布于人和动物的各种组织和细胞,且在不同生物体内其蛋白结构具有高度保守性。目前研究证实,AhR的配体主要分为两类,一类是外源性配体如二噁英,另一类为内源性配体,主要为色氨酸代谢产物[1]。非激活状态下,AhR主要位于细胞质中,与热休克蛋白90、X-相关蛋白2和p23等结合形成复合物;当与其配体结合后,AhR即从复合物中解离,进入细胞核,并与核中的AhR核转运蛋白(AhR nuclear transloca-tor,ARNT)结合形成异二聚体.
    • 张蒙; 夏连红; 王雪伶; 温园; 王倩
    • 摘要: 利妥昔单抗(rituximab,RTX)是一种人鼠嵌合的CD20单克隆抗体。近年来研究发现RTX在治疗肾脏疾病中起到了重要作用[1]。RTX与常规一线免疫抑制剂相比,在减少尿蛋白及升高白蛋白水平上更有优势,对血肌酐波动影响较少[2]。但由于利妥昔单抗含有部分鼠源蛋白结构,应用时患者易发生不良反应。
    • 王晨兆; 张丹; 董佳伟; 费凡; 冶贵生; 马玉花
    • 摘要: 质膜内在蛋白(plasmamembrane intrinsic proteins,PIPs)是水通道蛋白(AQPs)最重要的亚种之一,在植物响应干旱胁迫过程中起着重要作用,对提高植物抗旱性具有很高的价值和潜力。本研究对沙棘的PIP基因进行扩增和测序,在此基础上对蛋白结构进行预测,结果表明沙棘PIP与桃的PIPs基因的同源性最高,其二级结构以β折叠和α螺旋为主,含有多个修饰位点,该蛋白定位于细胞膜上,不含信号肽,有6个跨膜区。本研究结果为下一步沙棘PIP基因的抗旱功能研究提供了依据。
    • 张国宁; 冯婧娴; 杨颖博; 陈万生; 肖莹
    • 摘要: 环糊精葡萄糖基转移酶(cyclodextrin glucosyltransferase,CGTase)是一种可催化淀粉或多糖中α-1,4键断裂并环化形成环糊精(cyclodextrins,CDs)的α-淀粉酶。CGTase在工业上主要用于制造环糊精,近年来利用其转糖基作用改造天然产物的性质取得了令人瞩目的研究进展,正成为CGTase应用颇有前途的发展方向。本文结合CGTase的来源、蛋白结构及催化机制等相关研究,重点介绍近年来CGTase在天然产物糖基化修饰中的应用,为CGTase在该领域的深入研究及应用提供参考。
    • 黄卉; 陈莉; 汪海洋; 方庆; 程超
    • 摘要: 为明确葛仙米(Nostoc sphaeroides)中血红素氧合酶(Heme oxygenase,HO)基因编码蛋白的分子进化地位和高级结构,克隆该基因并进行原核细胞表达,氨基酸序列比对与分子进化分析和Swiss-model高级结构模拟。结果显示:葛仙米血红素氧合酶基因Ns-HO1密码区全长为678 bp,预编码一含225个氨基酸的蛋白质;Ns-HO1与同源蛋白氨基酸相似性达90.3%,存在少部分位点替换突变,但底物血红素的预结合位点(如Arg10和Tyr125)及金属离子结合位点(His17)等关键位点的氨基酸保持稳定。构建表达载体,葛仙米Ns-HO1在大肠杆菌中成功诱导表达,SDS-PAGE检测目的蛋白大小近26.0 kD;分子进化树分析显示Ns-HO1与普通念珠藻、发状念珠藻中同源蛋白聚类于同一分支,并与点状念珠藻中同源蛋白具有共同祖先。Ns-HO1蛋白多肽链形成8个主要α-螺旋,其中N和C末端的两个α-螺旋与第四螺旋共同为Ns-HO1高级结构提供底面支撑,其他螺旋围绕该底面进一步延展并充填其中,形成Ns-HO1分子的类夹心式结构。在高级结构中,含血红素预结合位点氨基酸的几个螺旋(第一、五和七螺旋)位于Ns-HO1分子外围,这些分支螺旋为形成Ns-HO1夹心空间以利于底物血红素锚定和产物及时释放提供了条件。总之,研究为深入了解与运用葛仙米血红素氧合酶基因的生物学功能和资源提供了基础。
    • 李露露; 李艳芬; 尹美强; 赵娟; 原向阳; 温银元
    • 摘要: 植物SHR蛋白参与调控植物生长发育中的多种代谢过程,尤其对根辐射形态的形成有很大影响。为了了解谷子中SHR基因在生长发育中的功能,参照拟南芥AtSHR基因序列,筛选并鉴定谷子中的SHR基因,并对其进行生物信息学分析,在此基础上对其在谷子中的表达模式进行分析。结果显示,谷子中有2个SHR基因,其中,SiSHR1位于9号染色体,CDS全长1908 bp,编码635个氨基酸,SiSHR2位于2号染色体,CDS全长1785 bp,编码594个氨基酸;2个SiSHR蛋白均为不稳定的酸性亲水蛋白;SiSHR蛋白的二级结构组成大部分为无规则卷曲与α-螺旋,有少部分β-折叠和延长链。SiSHR基因只含有1个外显子,与水稻的OsSHR亲缘关系更近,且均含有10个保守motif基序,SiSHR基因的启动子区含有光、激素(GA、ABA、生长素、水杨酸)等响应元件,SiSHR蛋白与CYCLIN、C2H2、SCL、SHBY、WOX蛋白互作,其中与SCL蛋白的互作方式为共表达;SiSHR基因在谷子中的表达模式呈时空特异性,SiSHR1/SiSHR2基因在谷子的根中有最高的表达,且在苗期的表达量高于灌浆期;SiSHR基因在谷子叶片中也有较高的相对表达量,且苗期表达量高于灌浆期。SiSHR基因可能通过应答GA、生长素和ABA信号途径,及蛋白互作的方式参与调控谷子叶片的发育及根的形态建成。
    • 李悦欣; 马晓菲; 孙克佳; 刘爱菊; 韩红叶; 高旭; 田树军
    • 摘要: 本实验旨在探究组织蛋白酶S(Cathepsin S,CTSS)基因在不同繁殖力绵羊卵巢组织中的m RNA表达规律及生物学特征。利用实时荧光定量PCR方法(q RT-PCR)对卵泡期(F)及黄体期(L)的高繁殖力(H)和低繁殖力(L)的绵羊卵巢组织(分别记录为FH/FL/LH/LL)中CTSS基因的表达水平进行检测,并运用生物信息学方法分析CTSS基因的核苷酸及氨基酸序列的分子结构特征、蛋白特性、蛋白互作网络关系及功能特性,结果表明:CTSS基因在FL中表达量高于FH、LH及LL(P0.05)。生物信息学分析发现:绵羊CTSS基因核苷酸与氨基酸序列与弯角羚羊(97.2%,97.0%)和牛(95.9%,94.9%)的相似性较高;CTSS蛋白分子式为C1644H2517N449O493S21,其亲水性的平均值(GRAVY)为-0.453,为亲水性蛋白,理论等电点(p I)是7.54,不属于跨膜蛋白,具有磷酸化特性;115~329位氨基酸处为肽酶C1保守结构域,28~87位氨基酸处为抑制剂I29保守结构域;CTSS蛋白的二级结构元件主要为无规则卷曲(42.9%)、α-螺旋(34.14%)和延伸链(17.22%),β-转角(5.74%)较少;CTSS共有10个保守序列,其中Motif9区域的保守性最强;CTSS主要与CD74、C1QA、C1QB、C1QC、JAK1、ITGB2、IL10RA、IL10RB、IL10、ITGAL及CALR等蛋白发生互作,与JAK-STAT信号通路关系密切。上述发现,可为深入研究绵羊CTSS基因在卵巢中的作用机制提供理论依据。
    • 姚钢; 李冰; 孙福伟; 赵弘韬; 郭亚男; 夏春阳; 蒋继成; 张玉宝; 郭增旺
    • 摘要: 为延缓胚芽米品质衰变,研究了γ射线预处理对胚芽米储藏后蛋白质结构、乳化特性和食用品质的影响。对鲜胚芽米进行1、2、3 kGy吸收剂量的γ射线预处理,并在37°C和60%相对湿度的储藏环境中保存3个月,以鲜胚芽米和未经γ射线预处理的胚芽米为对照,探讨γ射线预处理对胚芽米保鲜的加工适用性。实验结果表明:经过储藏后,胚芽米蛋白组分呈现聚集趋势,且胚芽米的蒸煮特性、质构特性均显著下降;随着γ射线预处理剂量的升高,胚芽米蛋白的浊度、β1折叠、无序结构和二硫键含量呈现先降低后升高的趋势,疏水性下降且在2 kGy时无明显聚集的骨架结构,乳化活性和乳化稳定性均呈现先升高后降低趋势;感官评价和质构特性测定结果表明,胚芽米食用品质呈现先升高后下降的趋势。研究结果表明,适当剂量的γ射线预处理能够调节胚芽米在储藏期间的蛋白质结构、乳化特性,改善其食用品质。研究结果旨在为将辐射技术应用于胚芽米产品保鲜提供理论参考。
    • 蒋龙英; 陈永恒
    • 摘要: 孤儿核受体NR4A家族蛋白是一类不依赖于配体激活的主动转录因子,其本身的表达、转录、翻译后修饰(磷酸化、泛素化等过程)可被多种外界刺激激活。激活后的NR4A以单体或二聚体形式识别并结合下游靶基因的启动子调控其转录与表达,调节机体代谢、免疫反应,参与肿瘤等多种疾病的发生、发展,可能成为肿瘤治疗的潜在药物。该文从结构和功能两方面对NR4A家族蛋白的研究进展进行综述。
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