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Enhanced humanization and affinity maturation of neutralizing anti-hepatitis B virus preS1 antibody based on antigen-antibody complex structure

机译:基于抗原 - 抗体复合物结构,中和抗乙型肝炎病毒pres1抗体的增强的人源化和亲和力成熟

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摘要

To improve a previously constructed broadly neutralizing hepatitis B virus (HBV)-specific preS1 humanized antibody (HzKR127), we further humanized it through specificity-determining residue (SDR) grafting. Moreover, we improved affinity by mutating two residues in heavy-chain complementarity-determining regions (CDR), on the basis of the crystal structure of the antigen-antibody complex. HzKR127-3.2 exhibited 2.5-fold higher affinity and enhanced virus-neutralizing activity compared to the original KR127 antibody and showed less immunogenic potential than HzKR127. Enhanced virus-neutralizing activity was achieved by the increased association rate, providing insights into engineering potent antibody therapeutics for HBV immunoprophylaxis. HzKR127-3.2 may be a good candidate for HBV immunoprophylaxis. (C) 2014 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.
机译:为了改善先前构建的广泛中和的乙型肝炎病毒(HBV)特异性preS1人源化抗体(HzKR127),我们通过特异性确定残基(SDR)嫁接进一步将其人源化。此外,我们根据抗原抗体复合物的晶体结构,通过突变重链互补决定区(CDR)中的两个残基来提高亲和力。与原始KR127抗体相比,HzKR127-3.2表现出高2.5倍的亲和力和增强的病毒中和活​​性,并且显示出比HzKR127更低的免疫原性。更高的结合率可提高病毒中和活​​性,从而为针对HBV免疫预防的有效工程抗体疗法提供了见识。 HzKR127-3.2可能是HBV免疫预防的良好候选者。 (C)2014欧洲生物化学学会联合会。由Elsevier B.V.发布。保留所有权利。

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  • 年度 2015
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