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【2h】

Direct observation of the rotation of FoF1-ATP synthase driven by the proton motive force

机译：直接观察质子动力驱动的FoF1-ATP合酶的旋转

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Watanabe R.; Tabata K.V.; Iino R.; Noji H.;
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年度 2012
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1. Biased Brownian stepping rotation of FoF1-ATP synthase driven by proton motive force. [J] . Watanabe R, Tabata KV, Iino R, Nature Communications . 2013,第Mara期

机译：质子动力驱动的FoF1-ATP合酶的有偏布朗步进旋转。
2. Biased Brownian stepping rotation of F_oF₁-ATP synthase driven by proton motive force [J] . Rikiya Watanabe, Kazuhito V. Tabata, Ryota Iino, Nature Communications . 2013,第2016期

机译：质子动力驱动F _{o F _{1 -ATP合酶的有偏布朗步进旋转}}
3. Essential arginine residue of the Fo-a subunit in FoF1-ATP synthase has a role to prevent the proton shortcut without c-ring rotation in the Fo proton channel [J] . Hiroki Sato, Masasuke Yoshida, Nobuhito Sone, The biochemical journal . 2010,第1期

机译：FoF1-ATP合酶中Fo-a亚基的精氨酸残基具有防止质子捷径发生的作用，而不会在Fo质子通道中产生c环旋转
4. Step size of the rotary proton motor in single FoF1-ATP synthase from a thermoalkaliphilic bacterium by DCO-ALEX FRET [C] . Eva Hammann, Andrea Zappe Single Molecule Spectroscopy and Superresolution Imaging V. . 2012

机译：DCO-ALEX FRET在热嗜碱细菌中的单个FoF1-ATP合酶中旋转质子马达的步长
5. Interactions of the Photosynthetic Machinery with the Proton Motive Force: Limitations and Applications for Improvement [D] . Davis, Geoffry Austin. 2018

机译：光合作机与质子动力的相互作用：改进的限制和应用
6. 36° step size of proton-driven c-ring rotation in FoF1-ATP synthase [O] . Monika G Düser, Nawid Zarrabi, Daniel J Cipriano, 2009

机译：FoF1-ATP合酶中质子驱动的c环旋转的36°步长
7. Direct Observation of the Rotary Motion of FOF1-ATP Synthase Driven by Proton Motive Force [O] . Watanabe Rikiya, Tabata Kazuhito V., Iino Ryota, 2013

机译：直接观察质子动力驱动的FOF1-ATP合酶的旋转运动

Direct observation of the rotation of FoF1-ATP synthase driven by the proton motive force

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