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【2h】

Multimerization of a Proline-Rich Antimicrobial Peptide, Chex-Arg20, Alters Its Mechanism of Interaction with the Escherichia coli Membrane

机译：脯氨酸丰富的抗菌肽Chex-Arg20的多聚化改变了其与大肠杆菌膜相互作用的机制

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Li Wenyi; OBrien-Simpson Neil M.; Tailhades Julien; Pantarat Namfon; Dawson Raymond M.; Otvos Laszlo; Reynolds Eric C.; Separovic Frances; Hossain Mohammed Akhter; Wade John D.;
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年度 2015
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1. Multimerization of a Proline-Rich Antimicrobial Peptide, Chex-Arg20, Alters Its Mechanism of Interaction with the Escherichia coli Membrane [J] . Li Wenyi, OBrien-Simpson Neil M., Tailhades Julien, Chemistry & biology . 2015,第9期

机译：脯氨酸丰富的抗菌肽Chex-Arg20的多聚化改变了其与大肠杆菌膜相互作用的机制
2. Inner membrane proteins YgdD and SbmA are required for the complete susceptibility of Escherichia coli to the proline-rich antimicrobial peptide arasin 1(1–25) [J] . Victoria S. Paulsen, Mario Mardirossian, Hans-Matti Blencke, Microbiology . 2016,第4期

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3. Mechanism of interaction of different classes of cationic antimicrobial peptides with planar bilayers and with the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. [J] . Wu M, Maier E, Benz R, Biochemistry . 1999,第22期

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7. Multimerization of a proline-rich antimicrobial peptide, Chex-Arg20, alters its mechanism of interaction with the Escherichia coli membrane [O] . Li, W., O'Brien-Simpson, N., Tailhades, J., 2015

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