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Structure of a cupin protein Plu4264 from Photorhabdus luminescens subsp. laumondii TTO1 at 1.35 Å resolution

机译:来自Photorhabdus luminescens亚种的铜蛋白Plu4264的结构laumondii TTO1的分辨率为1.35Å

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摘要

Proteins belonging to the cupin superfamily have a wide range of catalytic and noncatalytic functions. Cupin proteins commonly have the capacity to bind a metal ion with the metal frequently determining the function of the protein. We have been investigating the function of homologous cupin proteins that are conserved in more than 40 species of bacteria. To gain insights into the potential function of these proteins we have solved the structure of Plu4264 from Photorhabdus luminescens TTO1 at a resolution of 1.35 Å and identified manganese as the likely natural metal ligand of the protein.
机译:属于铜蛋白超家族的蛋白质具有广泛的催化和非催化功能。铜蛋白通常具有将金属离子与金属结合的能力,经常决定蛋白质的功能。我们一直在研究40多种细菌中保守的同源铜蛋白的功能。为了深入了解这些蛋白质的潜在功能,我们以1.35Å的分辨率解决了来自Photorhabdus luminescens TTO1的Plu4264的结构,并确定了锰可能是该蛋白质的天然金属配体。

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