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Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase of Streptococcus pneumoniae Is a Surface-Displayed Plasminogen-Binding Protein

机译:肺炎链球菌甘油醛-3-磷酸脱氢酶是一种表面展示的纤溶酶原结合蛋白。

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摘要

The recruitment of plasminogen endows the bacterial cell surface of Streptococcus pneumoniae with proteolytic activity. In this study we demonstrate specific plasmin- and plasminogen-binding activity for the glycolytic enzyme glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH), which is located in the cytoplasm as well as on the surface of pneumococci. GAPDH exhibits a high affinity for plasmin and a significantly lower affinity for plasminogen.
机译:纤溶酶原的募集使肺炎链球菌的细菌细胞表面具有蛋白水解活性。在这项研究中,我们证明了糖酵解酶3-磷酸甘油醛脱氢酶(GAPDH)具有特异性的纤溶酶和纤溶酶原结合活性,该酶位于肺炎球菌的细胞质和表面。 GAPDH对纤溶酶具有很高的亲和力,而对纤溶酶原的亲和力却低得多。

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