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High resolution crystallographic studies of α-hemolysin–phospholipid complexes define heptamer–lipid head group interactions: Implication for understanding protein–lipid interactions

机译:α-溶血素-磷脂复合物的高分辨率晶体学研究定义了七聚体-脂质头基相互作用:对理解蛋白质-脂质相互作用的启示

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摘要

The α-hemolysin is an archetypal pore-forming protein that is secreted from Staphylococcus aureus as a water-soluble monomer. When the monomer binds to the membrane of a susceptible cell, the membrane-bound molecules assemble into the lytic heptamer. Although a bilayer or a bilayer-like environment are essential to toxin assembly, there is no high resolution information on toxin–phospholipid complexes. We have determined the structures of detergent-solubilized α-hemolysin heptamer bound to glycerophospho-choline or dipropanoyl glycerophosphocholine at 1.75–1.80 Å resolution and 110 K. The phosphocholine head group binds to each subunit in a crevice between the rim and the stem domains. The quaternary ammonium group interacts primarily with aromatic residues, whereas the phosphodiester moiety interacts with a conserved arginine residue. These structures provide a molecular basis for understanding why α-hemolysin preferentially assembles on membranes comprised of phosphocholine lipids.
机译:α-溶血素是从金黄色葡萄球菌分泌的水溶性单体的原型造孔蛋白。当单体结合到易感细胞的膜上时,与膜结合的分子组装成裂解性七聚体。尽管双层或类双层环境对于毒素组装至关重要,但尚无关于毒素-磷脂复合物的高分辨率信息。我们已经确定了去垢剂可溶的α-溶血素七聚体的结构,其在1.75–1.80Å分辨率和110 K下与甘油磷酸胆碱或二丙酰基甘油磷酸胆碱结合。磷酸胆碱的头部基团与边缘和茎结构域之间缝隙中的每个亚基结合。季铵基团主要与芳族残基相互作用,而磷酸二酯部分与保守的精氨酸残基相互作用。这些结构为理解为什么α-溶血素优先在由磷酸胆碱脂质组成的膜上组装提供了分子基础。

著录项

  • 作者单位
  • 年度 2004
  • 总页数
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 en
  • 中图分类
  • 入库时间 2022-08-20 20:38:32

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