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Cytoplasmic TAF2-TAF8-TAF10 complex provides evidence for nuclear holo-TFIID assembly from preformed submodules

机译:细胞质TAF2-TAF8-TAF10复合物为预制子模块组装核全TFIID提供了证据

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摘要

General transcription factor TFIID is a cornerstone of RNA polymerase II transcription initiation in eukaryotic cells. How human TFIID-a megadalton-sized multiprotein complex composed of the TATA-binding protein (TBP) and 13 TBP-associated factors (TAFs)-assembles into a functional transcription factor is poorly understood. Here we describe a heterotrimeric TFIID subcomplex consisting of the TAF2, TAF8 and TAF10 proteins, which assembles in the cytoplasm. Using native mass spectrometry, we define the interactions between the TAFs and uncover a central role for TAF8 in nucleating the complex. X-ray crystallography reveals a non-canonical arrangement of the TAF8-TAF10 histone fold domains. TAF2 binds to multiple motifs within the TAF8 C-terminal region, and these interactions dictate TAF2 incorporation into a core-TFIID complex that exists in the nucleus. Our results provide evidence for a stepwise assembly pathway of nuclear holo-TFIID, regulated by nuclear import of preformed cytoplasmic submodules.
机译:通用转录因子TFIID是真核细胞中RNA聚合酶II转录起始的基石。人们很少了解人类TFIID(一种由TATA结合蛋白(TBP)和13种TBP相关因子(TAFs)组成的兆尔顿大小的多蛋白复合物)如何组装成功能性转录因子。在这里,我们描述了由TAF2,TAF8和TAF10蛋白组成的异三聚体TFIID亚复合体,它在细胞质中组装。使用天然质谱,我们定义了TAF之间的相互作用,并揭示了TAF8在成核复合物中的核心作用。 X射线晶体学揭示了TAF8-TAF10组蛋白折叠域的非规范排列。 TAF2结合到TAF8 C端区域内的多个基序,并且这些相互作用决定TAF2并入存在于细胞核中的核心TFIID复合物中。我们的研究结果为逐步完整的核TFIID组装途径提供了证据,该途径受预先形成的胞质亚模块的核输入调节。

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