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Direct in-gel fluorescence detection and cellular imaging of O-GlcNAc-modified proteins

机译:O-GlcNAc修饰蛋白的直接凝胶内荧光检测和细胞成像

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摘要

We report an advanced chemoenzymatic strategy for the direct fluorescence detection, proteomic analysis, and cellular imaging of O-GlcNAc-modified proteins. O-GlcNAc residues are selectively labeled with fluorescent or biotin tags using an engineered galactosyltransferase enzyme and [3 + 2] azide−alkyne cycloaddition chemistry. We demonstrate that this approach can be used for direct in-gel detection and mass spectrometric identification of O-GlcNAc proteins, identifying 146 novel glycoproteins from the mammalian brain. Furthermore, we show that the method can be exploited to quantify dynamic changes in cellular O-GlcNAc levels and to image O-GlcNAc-glycosylated proteins within cells. As such, this strategy enables studies of O-GlcNAc glycosylation that were previously inaccessible and provides a new tool for uncovering the physiological functions of O-GlcNAc.
机译:我们报告了一种直接的荧光检测,蛋白质组学分析和O-GlcNAc修饰的蛋白质的细胞成像的先进的化学酶策略。 O-GlcNAc残基使用工程化的半乳糖基转移酶和[3 + 2]叠氮化物-炔烃环加成化学方法选择性地标记有荧光或生物素标签。我们证明了这种方法可以用于O-GlcNAc蛋白的直接凝胶内检测和质谱鉴定,从哺乳动物的大脑中鉴定出146种新的糖蛋白。此外,我们表明该方法可以用于量化细胞中O-GlcNAc水平的动态变化并成像细胞内O-GlcNAc-糖基化蛋白。这样,该策略使得能够研究以前无法获得的O-GlcNAc糖基化,并为揭示O-GlcNAc的生理功能提供了新的工具。

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