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Structure of Precursor-Bound NifEN: A Nitrogenase FeMo Cofactor Maturase/Insertaseud

机译:前体结合的NifEN的结构:固氮酶FeMo辅酶成熟酶/插入酶 ud

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摘要

NifEN plays an essential role in the biosynthesis of the nitrogenase iron-molybdenum (FeMo) cofactor (M cluster). It is an α_2β_2 tetramer that is homologous to the catalytic molybdenum-iron (MoFe) protein (NifDK) component of nitrogenase. NifEN serves as a scaffold for the conversion of an iron-only precursor to a matured form of the M cluster before delivering the latter to its target location within NifDK. Here, we present the structure of the precursor-bound NifEN of Azotobacter vinelandii at 2.6 angstrom resolution. From a structural comparison of NifEN with des-M-cluster NifDK and holo NifDK, we propose similar pathways of cluster insertion for the homologous NifEN and NifDK proteins.
机译:NifEN在固氮酶铁钼(FeMo)辅因子(M团簇)的生物合成中起重要作用。它是一种α_2β_2四聚体,与固氮酶的催化钼铁(MoFe)蛋白(NifDK)组分同源。 NifEN可作为支架,将纯铁前驱体转化为M簇的成熟形式,然后再将M簇传递到其在NifDK中的目标位置。在这里,我们介绍了在2.6埃分辨率的葡萄固氮菌的前体结合NifEN的结构。通过将NifEN与des-M簇NifDK和整体NifDK进行结构比较,我们为同源NifEN和NifDK蛋白提出了相似的簇插入途径。

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