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【2h】

The N-Terminal Domains of MyBPC3 Restrict Actin Dynamics and Increase Resilience in a Phosphorylation-Dependent Manner

机译：MyBPC3的N末端域限制了肌动蛋白动态，并以磷酸化依赖性方式增加弹性

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Brett A. Colson; Alfred Gallegos; Brian Lin; Sakthivel Sadayappan; David D. Thomas;
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年度 2016
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1. Cardiac myosin binding protein-C restricts intrafilament torsional dynamics of actin in a phosphorylation-dependent manner [J] . Brett A. Colson, Inna N. Rybakova, Ewa Prochniewicz, Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 2012,第50期

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2. Molluscan catch muscle myorod and its N-terminal peptide bind to F-actin and myosin in a phosphorylation-dependent manner [J] . Matusovsky O.S., Matusovskaya G.G., Dyachuk V.A., Archives of Biochemistry and Biophysics . 2011,第1期

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3. Peptides derived from human galectin-3 N-terminal tail interact with its carbohydrate recognition domain in a phosphorylation-dependent manner [J] . BerbísM.á., AndréS., Ca?adaF.J., Biochemical and Biophysical Research Communications . 2014,第1期

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机译：心肌肌球蛋白结合蛋白C以磷酸化依赖性方式限制肌动蛋白的丝内扭转动力学
7. Peptides derived from human galectin-3 N-terminal tail interact with its carbohydrate recognition domain in a phosphorylation-dependent manner [O] . Berbís, Manuel Álvaro, André, Sabine, Cañada, F. Javier, 2014

机译：源自人Galectin-3 N末端尾巴的肽以磷酸化依赖性方式与其碳水化合物识别结构域相互作用

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