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【2h】

A Structural Disulfide of Yeast Protein-disulfide Isomerase Destabilizes the Active Site Disulfide of the N-terminal Thioredoxin Domain

机译：酵母蛋白 - 二硫化物异构酶的结构二硫化物使N-末端硫化素结构域的活性位点二硫化物稳定

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Bonney Wilkinson; Ruoyu Xiao; Hiram F. Gilbert;
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年度 2005
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1. ELECTROSTATIC INTERACTIONS IN THE ACTIVE SITE OF THE N-TERMINAL THIOREDOXIN-LIKE DOMAIN OF PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE [J] . Kortemme T, Darby NJ, Creighton TE Biochemistry . 1996,第46期

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2. CHARACTERIZATION OF THE ACTIVE SITE CYSTEINE RESIDUES OF THE THIOREDOXIN-LIKE DOMAINS OF PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE [J] . Darby NJ, Creighton TE Biochemistry . 1995,第51期

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3. STRUCTURE DETERMINATION OF THE N-TERMINAL THIOREDOXIN-LIKE DOMAIN OF PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE USING MULTIDIMENSIONAL HETERONUCLEAR C-13/N-15 NMR SPECTROSCOPY [J] . Kemmink J, Darby NJ, Dijkstra K, Biochemistry . 1996,第24期

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4. Both the Isomerase and Chaperone Activities are Required for Protein Disulfide Isomerase as a Foldase [C] . Chih-chen Wang International symposium on mechanisms of enzymatic catalysis . 1998

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5. TrbB from conjugative plasmid F is a structurally distinct disulfide isomerase that is directly dependent upon DsbD for redox state maintenance. [D] . Hemmis, Casey William. 2012

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