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【2h】

Mutations in Prion Protein Gene: Pathogenic Mechanisms in C-Terminal vs. N-Terminal Domain, a Review

机译：朊病毒蛋白基因的突变：C末端与N-末端域的病原机制，综述

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Livia Bernardi; Amalia C. Bruni;
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年度 2019
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1. Mutations in Prion Protein Gene: Pathogenic Mechanisms in C-Terminal vs. N-Terminal Domain, a Review [J] . Livia Bernardi, Amalia C. Bruni International Journal of Molecular Sciences . 2019,第14期

机译：Prion蛋白基因突变：C端与N端域的致病机制，综述
2. Interaction between Prion Protein's Copper-Bound Octarepeat Domain and a Charged C-Terminal Pocket Suggests a Mechanism for N-Terminal Regulation [J] . Evans Eric G. B., Pushie M. Jake, Markham Kate A., Structure . 2016,第7期

机译：Prion蛋白的铜结合八面体域和带电C末端口袋之间的相互作用表明N末端调节的机制。
3. Mutations in the histone fold domain of the TAF12 gene show synthetic lethality with the TAF1 gene lacking the TAF N-terminal domain (TAND) by different mechanisms from those in the SPT15 gene encoding the TATA box-binding protein (TBP) [J] . Akiko Kobayashi, Tsuyoshi Miyake, Masashi Kawaichi, Nucleic Acids Research . 2003,第4期

机译：TAF12基因组蛋白折叠结构域中的突变显示出与TAF1基因缺乏TAF N末端结构域（TAND）的合成致死性，其机制与编码TATA盒结合蛋白（TBP）的SPT15基因不同
4. QCM-Analyses of the Intermolecular Interaction between Prion Protein N-Terminal Domains Having Increased Number of Octapeptide Repeat [C] . Keiko Sato, Yuji Horiuchi, Ayami Matsushima Japanese peptide symposium . 2011

机译：朊病毒蛋白质N-末端域之间分子间相互作用的QCM分析，其八肽重复数量增加
5. Characterization of the N-terminal domains and disease-causing mutations of the human Wilson protein. [D] . Muia, Joshua Mutambuki. 2010

机译：人类Wilson蛋白的N末端结构域和致病突变的表征。
6. Mutations in Prion Protein Gene: Pathogenic Mechanisms in C-Terminal vs. N-Terminal Domain a Review [O] . Livia Bernardi, Amalia C. Bruni 2019

机译：Prion蛋白基因突变：C端与N端域的致病机制综述
7. Interaction between Prion Protein's Copper-Bound Octarepeat Domain and a Charged C-Terminal Pocket Suggests a Mechanism for N-Terminal Regulation [O] . Eric G.B. Evans, M. Jake Pushie, Kate A. Markham, 2016

机译：朊病毒蛋白质的铜型辛糖蛋白域和带电C末端口袋之间的相互作用表明了N末端调节的机制

Mutations in Prion Protein Gene: Pathogenic Mechanisms in C-Terminal vs. N-Terminal Domain, a Review

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