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NMR Spectroscopic Detection of Protein Protons and Longitudinal Relaxation Rates between 0.01 and 50 MHz

机译:核磁共振波谱法检测蛋白质质子和0.01至50 MHz之间的纵向弛豫率

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摘要

Nuclear magnetic relaxation data of water nuclei at variable fields provide valuable information on the dynamics of water-solute interactions.However,information can be collected only within certain field ranges in which the nuclear relaxation rates are field-dependent owing to the dispersion of the spectral density,J(omega,tau).The dispersion depends on the type of motion and on the observed nucleus.The most informative ~1H NMR spectroscopic frequency range for rotational motions is centered around 10 MHz for small proteins(M_w approx= 10~4 Da)and smaller frequencies for larger proteins and protein aggregates.
机译:水核在可变场上的核磁弛豫数据提供了有关水-溶质相互作用动力学的有价值的信息。但是,由于光谱的分散性,信息只能在特定的磁场范围内收集,其中核弛豫速率与磁场有关密度,J(ω,tau)。色散取决于运动的类型和所观察到的原子核。旋转运动最有用的〜1H NMR光谱频率范围以小蛋白为中心(约10〜4的M_w) Da和较大的蛋白质和蛋白质聚集体的频率较小。

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