ПЕРОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ЦИТОХРОМА bd из Escherichia coli

摘要

субстратам как гваякол, ферроцен, бензогидрохинон и ферроцианид калил, но ни один из них не окисляется в оксидазной реакции (т.е. в реакции c участием молекулярного кислорода в качестве акцептора электронов). Подробно изучено перекисное окисление гваякола. Исследована зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстратов, a также действие различных ингибиторов оксидазной реакции на пероксидазную активность. Зависимость гваякол-пероксидазной активности от концентрации Н202 является прямолинейной до концентрации 8 мМ. При более высоких концентрациях перекиси начинает инактиви-роватьсЯ фермент. Гваякол заметно защищает фермент от инактивации перекисью. При увеличении концен-трации гваякола пероксидазная активность цитохрома hd возрастает, достигая насыщения в пределах 0,5-2,5 мМ, затем начинает падать. Такие ингибиторы убихинолоксидазной активности цитохрома 6д как цианид, пентаxлорфенол и HOQNO подавляют его гваякол-пероксидазную активность; в то же время ионы цинка не оказывают никакого влияния на перекисное окисление гваякола, катализируемое ферментом. По-лученные данные позволяют предположить, что гваякол взаимодействует c ферментом в центре связывания убихинола и отдает электроны в двухгемовый центр восстановления кислорода через ген h55, а восстановление Н202 осуществляется геном d. Хотя пероксидазная активность цитохрома hd Е. со1i в сравнении c пероксидазами низка, она может иметь физиологическое значение для самой бактерии и играть патофизиологическую роль для человека и животных.