Role differentiel des proteines de tegument interne pUL36 et pUL37 du virus Herpes Simptex type 1 dans l'entree du genome virai dans le noyau

摘要

Les Herpèsvirus sont des virus enveloppés à ADN de grande taille à la composition complexe. Ainsi, la particule virale est composée de trois structures majeures [1] : la capside contenant le génome, la membrane virale contenant les glycoprotéines d'enveloppe et, entre la capside et la membrane, le tégument, une couche de protéines amorphe dont la structure et la fonction restent floues. La particule virale fusionne à la membrane plasmique ou au niveau des endoso-mes. Après fusion, la capside est relarguée dans le cytoplasme et le tégument est perdu à l'exception de deux protéines : pUL36 et pUL37 [2]. La capside migre vers le noyau à l'aide du réseau de microtubules et s'attache au pore nucléaire à travers duquel l' ADN viral estinjecté dans le noyau. Démarre alors le cycle réplicatif avec formation de nouvelles capsides dans le noyau dont elles s'échappent par un mécanisme d'enveloppement à la membrane interne de l'enveloppe nucléaire et de désenveloppement à la membrane externe. Une fois dans le cytoplasme, les capsides subissent un enveloppement secondaire au niveau de la membrane du trans-golgi, où sont accumulées les glycoprotéines virales, puis sont exocytées [3].