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Charge-Transfer Transitions in Protein Circular Dichroism Calculations

机译:蛋白质圆二色性计算中的电荷转移跃迁

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摘要

The UV absorption spectra of proteins contain many features that can be exploited in studies of protein folding.The far UV spectrum is dominated by an intense band at 190 nm,due to the electronically allowed pi_(nb)-> pi* transitions in the backbone peptide units.A very weak signal at 222 nm arises from the electrically forbidden n -> pi* transitions.At even higher energy,the vacuum ultraviolet(VUV)region also contains strong absorptions,but their origin is not well established,and charge-transfer transitions are a possible source.
机译:蛋白质的UV吸收光谱包含许多可用于蛋白质折叠研究的功能。由于骨架中电子允许的pi_(nb)-> pi *跃迁,远紫外光谱以190 nm的强能带为主肽单元。在222 nm处非常弱的信号是由电禁止的n-> pi *跃迁产生的。在更高的能量下,真空紫外(VUV)区域也包含强吸收,但其起源尚不明确,并且电荷-转移过渡是一个可能的来源。

著录项

  • 来源
    《Journal of the American Chemical Society》 |2006年第38期|p.12414-12415|共2页
  • 作者单位

    School of Chemistry,University of Nottingham,University Park,Nottingham,NG7 2RD,U.K.;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
  • 关键词

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