大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合及自组装纳米颗粒表征

摘要

大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键.采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征.结果 显示,80 ～90°C是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80°C时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90°C时,SLP二级构象发生显著性改变.在90°C处理20 min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110 nm的稳定单分布纳米颗粒体系.电泳分析结果显示,解离的亚基通过二硫键和疏水相互作用重新聚集成中间聚集体,导致分子间聚集程度增大、构象稳定性增强.本研究可为SLP专用大豆蛋白粉及其在食品领域的开发应用提供理论支撑.