核糖体S6蛋白激酶的生物学特性和功能

摘要

核糖体S6蛋白激酶（ribosomal S6 kinase，RSK）是细胞信号传导通路中的重要成员。1985年Erikson和Mailer在非洲爪蟾卵中发现一种90kD的蛋白激酶，它可以使40S核糖体亚单位S6蛋白发生磷酸化，从而促进某些mRNA的翻译，在调节细胞生长和增殖过程中起重要作用。这种蛋白激酶被命名为RSK或p90rsk。后来发现该蛋白是丝裂原激活蛋白激酶（mitogen—activated protein kinases，MAPKs）的下游底物，可以被MAPKs磷酸化激活，因此，又称为MAPKAP—K1（mitogen—activated protein kinase—activated protein kinase-1）。迄今为止，人们已经发现了4种RSK亚型，它们在高等真核细胞中广泛表达。随着研究的逐步深入，人们发现RSK在多种生命活动中发挥重要作用，包括调节基因转录、参与细胞周期调控、促进细胞增殖和分化、调节细胞生存和凋亡以及参与学习和记忆的形成等。本文将简要介绍RSK的结构、激活机制、信号传导通路，以及对细胞功能的调节。