加热处理燕麦分离蛋白对胃蛋白酶水解的影响

摘要

采用坝莜1号燕麦为原料进行研究,通过对蛋白质水解度及SDS-PAGE电泳分析发现:未经过加热处理的燕麦分离蛋白水解度较高且更容易水解为小分子质量的亚基。当热处理温度低于70℃时,加热造成蛋白结构解离,破坏了胃蛋白酶作用位点,不利于水解;在70~80℃时,部分燕麦分离蛋白由于加热造成聚集改变其原有蛋白结构,遮蔽了胃蛋白酶作用位点,随着水解时间的延长,部分胃蛋白酶作用位点暴露水解度提高,但由于聚集造成结构改变,大的聚集体很难水解为小分子质量的亚基;110℃加热处理使燕麦分离蛋白形成更大聚集体,同样地,大分子质量的聚集体很难水解为小分子质量的亚基。因此,未经过加热处理的燕麦分离蛋白更容易被人体吸收。