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蛋白激酶C和磷脂酰肌醇4,5二磷酸之间相互调节作用的研究进展

         

摘要

Protean kinase: C ( PKC ) comprises a multigeme family of related se:rine/threonine kinases that sit at the crossroads of many signed transeinetion pathways, playing an important reile with eomples funetieins. Phosphatieiylinositeil 4, 5-hisphosphate ( PIP, ) is a key signaling molecule in ceil membrane; it is not einly the precursor elf sellable inetsitetl phetsphate ( IP, ) anel dia-cylglyccrol ( DAG ), it can also ae-t as a sceonel messenge:r itscif. Phospheolipase C ( PLC ) hydrolyzes PIP2 to generate memhrane- hounel DAG, which aetivates PKC, and IP3 , which mobilizes in-traeellular caleinm to regulate the activity etf PKC. The ae'tivation of PKC ine-re:ase:s the aetivity of PI4 kinase or PIP5 kinase to en-hanee the synthesis of PIP,. This review ele:als with the mutual regulation hetween PKCs anel PIP, anel current progress in reiateel researeh.%蛋白激酶C(protein kinase C,PKC)是一个多基因家族,包含多种同工酶,分布广泛且功能复杂,在许多信号转导通路发挥重要作用.磷脂酰肌醇(4,5)二磷酸(PIP2)是分布在细胞膜中的磷脂类信号分子,在细胞中的分布和含量处于动态变化中.PIP2的水解后生成DAG和IP3.DAG可以直接激活PKC,而IP3通过调节细胞内钙离子的浓度从而改变钙依赖型PKCs的活性.同时,PKC通过激活PI4K或PIP5K可以调节细胞膜PIP2水平.PKCs使离子通道蛋白发生磷酸化,改变通道蛋白与PIP2的亲和力,从而影响PIP2对离子通道的调节.该文对PKCs和PIP2在细胞信号转导过程中相互调节的相关研究进展进行综述.

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