牙本质涎蛋白通过整合素β6调节Smad蛋白活性

摘要

目的:研究牙本质涎蛋白片段DSP aa183-219 与成牙本质细胞膜上整合素β6结合后对细胞内Smad蛋白的影响。方法: DSP aa183-219 刺激后,免疫荧光和免疫印迹检测胞内Smad蛋白磷酸化和核转移情况。整合素β6抗体阻断β6受体,DSP aa183-219 刺激后检测胞内Smad蛋白磷酸化和核转移情况。结果: DSP aa183-219 刺激后,胞内磷酸化Smad1/5/8蛋白表达上调,并向核转移;整合素β6抗体阻断后,DSP aa183-219 刺激不再影响细胞内Smad1/5/8蛋白的磷酸化水平及向核转移情况。结论: DSP aa183-219 能够通过成牙本质细胞膜上整合素β6受体来提高胞浆内Smad1/5/8蛋白的磷酸化水平并促进磷酸化Smad1/5/8向核转移。