人绒毛膜促性腺激素酶解片段抗原性的研究

摘要

本文应用制备电泳从人绒毛膜促性腺激素（hCG）的嗜热菌蛋白酶酶解混合物中,分离制备出了三个hCG酶解片段。经聚丙烯酰胺凝胶电泳和酶标免疫染色鉴定,表明它们具有较高纯度。用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定了这三个hCG酶解片段的表观分子量分别为4.35×10~4,4.20×10~4和4.00×10~4;而完整hCG分子的表观分子量为4.75×10~4。用DNS-Cl法测知这三个酶解片段各含有两个N末端氨基酸,分别为Leu/Gly,Ile/Gly和Val/Gly,这些末端与完整hCG的N末端氨基酸不同。用ELISA法测定了这三个酶解片段对抗hCG单克隆抗体9C2的反应性,发现它们的抗原活性分别是完整hCG分子的1.44倍、1.50倍和1.63倍。表明经酶解后,片段的抗原活性有所提高,这可能是其抗原决定区经酶解后向外暴露,使单克隆抗体更加可及之故。