无色杆菌蛋白酶Ⅰ肽链N端作用的突变研究

摘要

无色杆菌蛋白酶Ⅰ（AchromobacterproteaseⅠ，APⅠ）是高度专一于赖氨酸的丝氨酸蛋白酶．比较其它典型同类蛋白酶的一级结构，该酶的成熟体肽键在N端和C端分别长出9个和26个氨基酸践基．在其N端设计和构建了一些突变体，它们分别具有缩短或延长的N端．这些突变体低于天然酶的活性和稳定性的结果揭示，N端这部分延长在稳定该酶的活性构象方面起着重要作用．