乙型肝炎病毒表面抗原preS1在大肠杆菌中的表达与鉴定

摘要

本文报告利用pWR590质粒为载体,构建了含1ac启动子、β-半乳糖苷酶（1—590）基因、Xa因子的四肽识别位点和HBV preS1、preS2编码序列的表达质粒,并成功地在大肠杆菌中获得稳定表达。融合蛋白经Xa因子消化和高效液相层析,得到了preS1（1—91）纯肽。此肽特异性地与人肝细胞质膜结合,从而为肝细胞上存在preS1受体提供了直接的实验依据,也为分离和鉴定肝细胞上preS1受体打下了良好的基础。