去B链羧端三肽人胰岛素的分离纯化及其性质研究

摘要

将去Ｂ链羧端三肽人胰岛素原基因克隆到表达质粒ｐＢＶ２２０上，在大肠杆菌系统中经温度诱导表达，表达产物占细胞总蛋白量的１２％，表达产物经ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－５０柱层析分离以及胰蛋白酶和羧肽酶Ｂ的酶促转化等步骤，可得到去Ｂ链羧端三肽人胰岛素，其纯度达９３％，其氨基酸组成与预期值相符，但其受体结合活性仅是标准猪胰岛素的４５％．